3.6 MEKANISME MOLEKULER ENZIMATIK
Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi sehingga proses reaksi berlangsung lebih cepat. Percepatan proses reaksi terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan sehingga mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas. Setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau satu reaksi kimia. Ini disebabkan karena adanya perbedaan struktur kimia yang bersifat tetap pada setiap enzim. Sebagai contoh, enzim maltase hanya dapat digunakan pada proses perombakan maltosa menjadi glukosa.
Enzim maltase
Maltosa ———-> 2 glukosa
(substrat) <——— (produk)
Maltosa ———-> 2 glukosa
(substrat) <——— (produk)
Bahan tempat enzim bekerja disebut substrat sedangakn daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif.Dalam contoh reaksi di atas substratnya adalah maltosa. Bahan baru atau materi yang dibentuk sebagai hasil reaksi disebut produk. Dalam contoh reaksi di atas hanya ada 1 produk yaitu glukosa. Enzim yang mengkatalisis adalah maltase. Reaksi tersebut dapat berlangsung ke arah sebaliknya. Dengan kata lain reaksinya dua arah (reversible), maltosa dapat berubah menjadi glukosa dan glukosa dapat berubah menjadi maltosa. Enzim yang bekerja di kedua reaksi adalah maltase. Jika terdapat maltosa lebih banyak daripada glukosa, reaksi berlangsung dari kiri ke kanan. Sebaliknya, jika glukosa terdapat lebih banyak daripada maltosa, maka reaksi berlangsung dari kanan ke kiri
Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory).
Gambar. Cara Kerja Enzim
A. Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory)
Teori ini dikemukakan oleh Emil Fisher (1894) yang menyatakan bahwa kerja enzim seperti kunci dan anak kunci, melalui hidrolisis senyawa gula dengan enzim invertase. Terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim adalah karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan sisi aktif (active site) dari enzim. Dengan begitu sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci (key) dan sisii aktif (lock) berperan sebagai gembok. Subtrat masuk ke dalam sisi aktif sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Hubungan antara enzim dan substrat membentuk ikatan yang lemah. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula.Tapi manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.
B. Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory).
Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok. Menurut teori ini sisi aktif tidak bersifat kaku tetapi lebih fleksibel. Sisi aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Ini dibuktikan dari hasil kristalografi sinar x. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif akan termodifikasi menyesuaikan bentuk substrat sehingga terbentuk kompleks enzim substrat. Sisi aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan. Ketika substrat terikat pada enzim, sisi aktif enzim mengalami beberapa perubahan sehingga ikatan yang terbentuk antara enzim dan substrat menjadi menjadi lebih kuat. Bahkan terkadang ditemukan beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak akti.Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.Interaksi antara enzim dan substrat disebut Induced fit.
Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡:[26]
· Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
· Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
· Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
· Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya
